En el artículo "Comparison of temperature- and isopropyl-β-
-thiogalacto-pyranoside-induced synthesis of basic fibroblast growth factor in high-cell-density cultures of recombinant Escherichia coli" escrito por Seeger y colaboradores y publicado en Enzyme and Microbial Technology sehace una comparación acerca de la síntesis del factor de crecimiento de fibroblastos (FGF por sus siglas en inglés), entre dos sistemas de inducción ya bien conocidos: IPTG y Termo inducción, bajo las misma condiciones en un sistema por lote alimentado. Los resultados muestran una mayor concentración de FGF durante el mismo tiempo.
La importancia de este artículo, más allá de los resultados de la producción de FGF, es la de identificar cuales son las variables que hay que tomar en cuenta para decidir entre un sistema de producción y otro como son: formación de cuerpos de inclusión, tamaño del reactor, toxicidad, falta de aminoácidos, producción de ácido acético, etc.
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Me parece que la comparación que hace el artículo entre dos sistemas de expresión protéica es fundamental para poder establecer las mejores condiciones para la producción de la proteína recombinante de interés.
ResponderBorrarEn los resultados del artículo se muestra que la producción se dió en dos etapas. La primera fué un cultivo por lote y después de las 12 horas se pasó a la segunda etapa la cual fué un cultivo por lote alimentado en donde tuvo lugar la inducción en ambos sistemas.
Es interesante ver que en la expresión termoinducible se alcanzó una producción mucho mayor de proteína que en IPTG. Sin embargo a una temperatura de 42°C se promueve una actividad proteolítica por lo que sería necesario medir la funcionalidad de la proteína recombinante.